<div id="bm-composer-content-wrapper"><div id="bm-composer-content-wrapper" style="font-family: Montserrat, montserrat, Source Sans, Helvetica Neue, Helvetica, Arial, sans-serif;"><font size="2"><span style="font-size:11pt">To Whom It May Concern,<br> We would like to advertise the opportunity to apply for a PhD grant in 
Physics at the University of Perugia, focused on a biophysical topic. 
Each year, the University of Perugia awards a PhD grant in Physics to 
students who have obtained their master's degree
 outside of Italy. The selection procedure involves an evaluation of the
 candidates' qualifications and an interview.<br>
One of the proposed research topics for selected candidates is "Thermal 
stabilization of bacterial proteome dynamics by osmolytes." Please see 
the description below. The supervisors for this project will be Prof. A.
 Paciaroni (University of Perugia), Judith
 Peters (University Grenoble-Alpes), and Dr. F. Sterpone (CNRS LBT/IBPC 
Paris).<br>
For further details, please send an email to: <a href="mailto:alessandro.paciaroni@unipg.it">alessandro.paciaroni@unipg.it</a><br>
Best regards,<br><br>
ABSTRACT: Temperature changes have profound and manifold effects on 
cells. Just to give a few examples, modelling the influence of climate 
change on microbial organism growth, establishing theoretical 
limitations for life in severe conditions, and optimizing
 thermal-based cancer treatments all require a thorough knowledge of 
cell thermal stability. However, the molecular mechanisms that determine
 a cell's heat sensitivity are largely unknown.<br>
Proteins are the more common and less stable macromolecules in cells; 
therefore, their heat sensitivity must play a vital role as a 
determinant for the majority of temperature-dependent whole-organism 
actions. Very recently, we provided an unprecedented picture
 of the intimate link between the proteome nanosecond time-scale 
dynamics and its thermal stability, and ultimately the growth rate till 
the cell?s death (Di Bari et al. ACS Cent. Sci. 2023; Caviglia et al. J.
 Phys. Chem. Lett. 2024).<br>
Cells under stress conditions regulate their osmotic pressure by 
accumulating small uncharged organic compounds called osmolytes.  
Research conducted on monomeric, purified proteins in vitro has 
demonstrated that osmolytes help maintain the stability of proteins
 when exposed to high temperatures, although there is disagreement about
 the exact mechanisms behind this stabilization, even more so on the 
effect of osmolytes on the protein dynamics in a crowded environment.<br>
Here we propose a PhD research project to uncover the relationship 
between the dynamics of the bacterial proteome and the presence of 
different kinds of osmolytes as the temperature is used as a stressor 
and the cell progresses toward the thermal death. This
 kind of study will employ both advanced experimental techniques (such 
as neutron scattering and synchrotron light scattering) and state of the
 art molecular dynamics methods.<br><br><br><br><br>
Alessandro Paciaroni<br><br>
Associate Professor, Coordinator of the PhD Programme in Physics<br><br>
Head of the Laboratory of Physics of DNA and Biomolecules,<br><br>
Physics and Geology Department, University of Perugia<br><br>
Via Pascoli<br><br>
06123 Perugia Italy<br></span></font><br></div><div data-bm-signature="default"></div><style></style></div>